Haemoglobin

Hemoglobin adalah suatu protein yang mengangkut oksigen dan memberikan warna merah pada sel darah merah. Bisa dikatakan bahwa haemoglobin merupakan komponen yang terpenting dalam eritrosit.

Hemoglobin adalah molekul protein dalam sel darah merah yang mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan tubuh dan karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Hemoglobin terdiri dari empat molekul protein (globulin rantai) yang terhubung bersama-sama. Hemoglobin dewasa normal (Hbg) molekul mengandung rantai 2-globulin alfa dan 2 rantai beta-globulin. Pada janin dan bayi, hanya ada beberapa rantai beta dan molekul hemoglobin terdiri dari 2 rantai alfa dan 2 rantai gamma. Saat bayi tumbuh, rantai gamma secara bertahap diganti dengan rantai beta. Setiap rantai globulin berisi struktur pusat penting yang disebut molekul heme. Dalam molekul heme terkandung besi yang mengangkut oksigen dan karbon dioksida dalam darah. Besi yang terkandung dalam hemoglobin juga bertanggung jawab untuk memberikan warna merah pada darah.

Hemoglobin juga memainkan peran penting dalam mempertahankan bentuk sel darah merah. Struktur hemoglobin abnormal bisa merubah bentuk sel darah merah dan menghambat fungsi serta menganggu aliran darah  melalui pembuluh darah.

Haemoglobin juga merupakan protein yang kaya zat besi yang memiliki afinitas (daya gabung) terhadap oksigen dan dengan oksigen itu membentuk oxsihaemoglobin di dalam sel darah merah. Jumlah haemoglobin dalam darah normal adalah 15 gram setiap 100 ml darah dan jumlah itu biasanya disebut  “100 persen”. Haemoglobin merupakan zat yang terdapat dalam butir darah merah. Haemoglobin sebenarnya merupakan protein globuler yang dibentuk dari 4 sub unit dan setiap sub unit mengandung hame.

Hame ini di produksi dalam mitokokondria dan akan menambah acetid acid manjadi alpha ketoglutaricacid + glicine, kemudian membentuk “pyrrole compound” menjadi protopophyrine II yang bersama-sama dengan Fe berubah menjadi hame. Berikutnya 4 hame akan bersenyawa dengan globulin membentuk haemoglobin. Menurut Poppy Kumaila dalam Kamus Saku Kedokteran Dorland (1996 :499), haemoglobin adalah pigmen pembawa oksigen eritrosit, diproduksi oleh eritrosit yang berkembang dalam sumsum tulang, merupakan empat rantai polipeptida globin yang berbeda, masing-masing terdiri dari beberapa ratus asam amino. Haemoglobin berperan penting dalam pengangkutan oksigen karena kemampuannya untuk mengikat oksigen. Haemoglobin akan cenderung mengikat oksigen apabila lingkungannya dipenuhi dengan oksigen dan akan  melepaskan oksigen dalam lingkungan yang relatif rendah oksigen. Artinya haemoglobin mengambil oksigen dalam paru dan melepaskannya ke jaringan-jaringan otot aktif. Pada orang-orang yang mengandung haemoglobin normal, kapasitas darahnya membawa oksigen kira-kira 20 mL oksigen per 100 mL darah. Hampir  di semua keadaan, darah mengandung banyak sekali oksigen ketika bergerak mengalir melalui paru.

Ketika darah arteri mencapai kapiler dalam jaringan yang menyerap oksigen, darah menghadapi lingkungan dengan konsentrasi oksigen yang relatif rendah. Dalam keadaan seperti itu, sebagian oksigen dilepaskan dari haemoglobin darah dan bercampur dalam sel jaringan, dimana oksigen akan digunakan dalam metabolisme aerobik. Besarnya oksigen darah yang terlepas ke jaringan ditentukan oleh konsentrasi oksigen pada jaringan tersebut. Pada jaringan yang lambat menyerap oksigen, oksigen yang dilepaskan dari sel darah merah relatif kecil, namun pada jaringan yang cepat menyerap oksigen bagian-bagian oksigen yang berkurang akan lebih besar. Pelepasan oksigen oleh sel-sel darah merah pada jaringan meningkat sesuai dengan tingkat kebutuhan oksigen oleh jaringan tersebut. 

Haemoglobin dibawa oleh sel darah merah (eritrosit) melalui proses sirkulasi. Sirkulasi ini berputar selama kurang lebih 10 hari yang kira-kira mengandung 3 x 10 sel darah merah. Perkiraan secara kasar kadar haemoglobin darah dapat diperoleh dari jumlah hematokrit atau dari jumlah darah dengan rekonsumsi tiap sel darah merah yang mempunyai haemoglobin normal (Astrand, 1986 : 131-132). 

Sintesis haemoglobin terjadi di dalam organ haemopetik (sumsum tulang), mula-mula suksinat dan glisin bergabung dalam organ haemopetik membentuk asam amino ketaodipat dan asam amino levulinat. Kedua asam tersebut dihasilkan dibawah pengaruh ALA (amino laevulinic acid) sintesis yang merupakan enzim pengatur kecepatan dari keseluruhan sintesis haemoglobin. Dua molekul ALA berkondensasi menjadi satu molekul porfobilinogen, monopirol pengganti dan empat molekul porfobilinogen berkondensasi (menggunakan uroporfirinogen I sintase dan uroporfirinogen III ko-sintese) untuk membentuk komponen isomer terapirol (pofirin) siklik, uroporfirinogen seri I dan III. 

Uroporfirinogen I merupakan prekursor porfirin lain, tetapi tak berperan lebih lanjut dalam sintesis heme. Uroproporfirinogen III merupakan prekursor seri porfirin III dan dikonversi menjadi koproporfirinogen IX yang mengelasi besi (II) (ion ferro) untuk membentuk hame. Hame menghambat ALA sintase dan membentuk kontrol umpan balik atas sintesa profirin serta haemoglobin. 

Tiap molekul hame bergabung dengan satu molekul globin dan semua molekul haemoglobin mengandung 4 pasang hame + globulin dengan berat molekul total 68.000. Beberapa jenis polipeptida globin bisa mengambil bagian di dalam molekul haemoglobin. Haemoglobin dewasa normal, HbA, mempunyai dua rantai a globin dan dua rantai b globin. Eritrosit juga mengandung sejumlah kecil protopofirin bebas (Baron, 1990:140). Katabolisme haemoglobin terjadi di dalam sistem retikulo endothelial. Eritrosit dirusak dan dilepaskan haemoglobin. Beberapa hame dilepaskan ke dalam sumsum tulang selama maturasi eritoblas atau dari sel-sel yang mati pada seritropoesis yang tidak efektif. 

Globin terpisah dari hame dan terbentuk hemeatin, dalam besi hame dioksidasi menajadi besi III (feri). Kemudian cincin poriferin terbuka dan besi dilepaskan, disertai pembentukan komponen biliverdin berantai lurus. Ia dikonversi ke bilirubin dengan reduksi. Jalur minor mula-mula membuka cincin untuk membentuk koleglobin dan kemudian melapaskan besi dan globin untuk menghasilkan biliverdin globin dan kemudian biliverdin. Besi dan asam-asam amino globin ditahan, kemudian cincin priol diekskresikan sebagai bilirubin. Laki-laki dewasa normal mengandung sekitar 800 gram haemoglobin (nilai rujukan di dalam darah: 13-18 g/dl), yang sekitas 7 g dihasilkan dan dirusak tiap hari. Pada wanita, haemoglobin tubuh total sekitar 600 g (nilai rujukan di dalam darah: 11,5-16,5 g/dl) (Dikutip dari V.O.Wiharmoko P, 2004: 15).

Hemoglobin biasanya diukur sebagai bagian dari jumlah darah lengkap (CBC) dari sampel darah. Beberapa metode yang ada untuk mengukur hemoglobin, saat ini kebanyakan dilakukan oleh mesin otomatis,  dirancang untuk melakukan beberapa tes darah yang berbeda. Dalam mesin, sel-sel darah merah dipecah untuk mendapatkan hemoglobin menjadi solusi. Hemoglobin bebas adalah yang terkena suatu bahan kimia yang mengandung sianida yang mengikat erat molekul hemoglobin untuk membentuk Cyanmethemoglobin.

Apa nilai-nilai hemoglobin normal?

Tingkat hemoglobin dinyatakan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram (gm) per desiliter (dl) darah utuh, 1 desiliter = 100 mililiter.

Kisaran normal hemoglobin tergantung pada usia dan mulai pada masa remaja, jenis kelamin orang tersebut.

Kisaran normal hemoglobin adalah sebagai berikut  :

Bayi yang baru lahir    : 17-22  gm / dl
Satu (1) minggu usia : 15-20 gm / dl.
Satu (1) bulan usia     : 11-15 gm / dl
Anak-anak                     : 11-13 gm / dl
Dewasa laki-laki          : 14-18 gm / dl
Dewasa wanita            : 12-16 gm / dl

Reffrensi :
- http://id.shvoong.com/medicine-and-health/nutrition/2016228-apa-itu-hemoglobin/
- http://id.shvoong.com/medicine-and-health/medicine-history/2067287-apa-itu-hemoglobin-dalam-darah/